Por tanto, cuando ocurre la contracción, el movimiento de los filamentos delgados hacia el centro del sarcómero crea una sobreposición mayor entre ambos grupos de filamentos, con la que reduce de manera franca la anchura de las bandas I y H sin influir en la anchura de la banda A.

La distribución de los filamentos gruesos y delgados guardan una relación especifica y constante. En el músculo esquelético del mamífero, cada filamento grueso esta rodeado de manera equidistante por seis filamentos delgados. Los cortes transversos a través de la región de sobreposición de las filamentoa delgados y gruesos pone de manifiesto un patrón hexagonal, con los filamentos delgados en los ápices de cada hexágono, el centro del cual esta ocupado por un filamento grueso (figs. 8-8e y 8-9t). Los filamentos delgados están separados entre si por una distancia de 40 a 50 nm, en tanto que la distancia entre los filamentos gruesos y delgados es de solo 15 a 20 nm.

La organización estructural de las miofibrillas se conserva gracias a tres proteínas: (1) titina, (2) actinina a y (3) nebulina. Los filamentos gruesos están colocados de manera precisa dentro del sarcómero con ayuda de la titina, gran proteína elástica lineal. Se extiende una molécula de actinina desde cada mitad de un filamento grueso hacia el disco Z adyacente con la que fija a este filamento entre dos discos Z de cada sarcómero. Los filamentos delgados se encuentran en registro entre si gracias a la proteína en forma de bastoncillo actinina a , componente del disco Z que puede fijar a filamentos delgados en distribuciones paralelas. Por añadidura, se encuentran envueltas dos moléculas de nebulina, proteína no elástica larga, alrededor de toda la longitud de cada filamento delgado, lo que lo fija mas aún en el disco Z y garantiza la conservación de la distribución específica (fig. 8-8e). En el cuadro 8-2c se resumen la estructura y la función de las proteínas que constituyen los miofilamentos y los conservan en posición correcta dentro de las miofibrillas.

Filamentos gruesos

Cada filamento grueso está constituido por 200 a 300 moléculas de miosina. Cada molécula de miosina (150 nm de largo y 2 a 3 nm de diámetro) está compuesta por dos cadenas pesadas y dos pares de cadenas ligeras idénticas. Las cadenas pesadas se parecen a los bastones de golf, cuyas cadenas polipeptídicas en forma de bastoncillo están envueltas entre sí en una espiral a. Las cadenas pesadas pueden ser segmentadas por la tripsina en una cola en forma de bastoncillo, meromiosina ligera y una cabeza globular, meromiosina pesada. La primera funciona en el ensamblaje apropiado de las moléculas en el filamento grueso bipolar. La papaína segmenta a la meromiosina pesada en dos mitades globulares (S1) y un segmento helicoidal corto en forma de bastoncillo (S2) (fig. 8-8e). El subfragmento S1 se fija al trifosfato de adenosina (ATP) y funciona en la formación de puentes cruzados entre los miofilamentos gruesos y delgados.