Las cadenas ligeras (no confundirlos con la meromiosina ligera) son de dos tipos, y cada uno de ellos se relaciona con cada subfragmento S₁ de la molécula de miosina. Por tanto, por cada cadena pesada hay dos cadenas ligeras, y la molécula de miosina está compuesta por dos cadenas pesadas y cuatro cadenas ligeras.

Las moléculas de miosina se encuentran estrechamente empacadas de manera específica en el filamento grueso. Están revestidas de una manera paralela pero escalonada, espaciadas a intervalos regulares, en contacto cabezas y colas, de modo que la parte media de cada filamento grueso, está compuesta nada mas de regiones de cola, en tanto que los dos extremos del filamento grueso consiste tanto en cabezas como en colas. La orientación espacial de las moléculas de miosina permite que la porción pesada de la meromiosina se proyecte desde el filamento grueso en un ángulo de 60 grados en relación con la meromiosina pesada vecina, y de este modo las regiones de las cabezas están siempre en registro con los filamentos delgados.

Filamento delgado.

El componente principal de cada filamento delgado es la actina F, polímero de las unidades globulares de actina G. Aunque las moléculas de actina G son globulares, todas se polimerizan en la misma orientación espacial, lo que imparte al filamento una polaridad definida. El extremo positivo de cada filamento se encuentra fijo al disco Z por actinina a ; el extremo negativo se extiende hacia el centro del sarcómero. Cada molécula de actina G contiene también un sitio activo en el que se fija la región de la cabeza de la miosina (subfragmento S1). Se encuentran envueltas dos cadenas de actina F entre sí en forma espiral apretada (periodicidad de 36 nm) al igual que dos ristras de perlas (fig 8-8e)

Corren dos surcos superficiales a toda la longitud de la espiral de doble banda de actina F. Las moléculas de tropomiosina en forma de lápiz, de unos 40 nm de largo, se polimerizan para formar filamentos de cabeza a cola que ocupan los surcos superficiales en los filamentos de actina. La tropomiosina unida oculta los sitios activos de las moléculas de actina al sobreponerse de manera parcial sobre ellos.

A una distancia aproximada de 25 a 30 nm a partir del principio de cada molécula de tropomiosina se encuentra una molécula de troponina única, compuesta por tres polipéptidos globulares, TnT, TnC y TnI. La subunidad TnT fija a toda la molécula de troponina contra la tropomiosina, la subunidad TnC tiene gran afinidad por el calcio, y la subunidad TnI se fija a la actina, lo que impide la interacción entre actina y miosina. La fijación de calcio por la subunidad TnC induce un cambio de configuración de la tropomiosina que hace que se expongan los sitios activos previamente bloqueados sobre el filamento de actina, de modo que puedan fijarse sobre ellos las cabezas de miosina.

Contracción y relajación musculares.

La contracción reduce la longitud de las fibras musculares en reposo en un grado que es igual a la suma de todos los acortamientos que ocurren en todos los sarcómeros de esa célula muscular en particular. El proceso de contracción, desencadenado a menudo por impulsos nerviosos, obedece a la "ley de todo o nada", porque una sola fibra muscular se contraera o no se contraera como resultado de la estimulación.