Una función adicional de la lámina basal es dirigir la migración de las células a lo largo de su superficie, como sucede en la reepitelización durante la reparación de las heridas o en el restablecimiento de las uniones neuromusculares durante la regeneración de los nervios motores.

Lámina reticular

Los fibroblastos elaboran a la lámina reticular (figs. 4-12t y 4-13e), región de espesor variable, que está compuesta por fibras colágenas de los tipos I y III. Se encuentran en interfase entre la lámina basal y el tejido conectivo subyacente, y su espesor varía según el grado de las fuerzas de fricción que recibe el epitelio suprayacente. Por tanto, es muy gruesa en la piel y muy delgada por debajo de la túnica epitelial del alveolo pulmonar.

Las fibras de colágena de los tipos I y III del tejido conectivo hacen asas dentro de la lámina reticular, sitio en el que entran en interacción con las microfibrillas y la fibrillas de fijación de la lámina reticular y se fijan a ellas. Más aún, los grupos básicos de las fibras de colágena forman enlaces con los grupos ácidos de los glucosaminoglucanos de la lámina densa. Por añadidura, los dominios de fijación de colágena y de glucosaminoglucano de la fibronectina ayudan más aún a la fijación de la lámina basal a la reticular. Por tanto, la cubierta epitelial está fija al tejido conectivo subyacente por medio de estas interfases acelulares resistentes, la lámina basal y la lámina reticular.

Integrinas

Las integrinas son proteínas transmembranales semejantes a los receptores de la membrana celular porque forman enlaces con ligandos. Sin embargo, a diferencia de los receptores, sus regiones citoplásmicas se encuentran fijas al citoesqueleto, y sus ligandos no son moléculas de señalamiento sino miembros estructurales de la matriz extracelular como colágena, laminina y fibronectina. Más aún, la relación entre una integrina y su ligando es mucho más débil que entre un receptor y su ligando. Las integrinas son mucho más numerosas que los receptores, y por tanto compensan la debilidad del enlace y también permiten la migración de las células a lo largo de una superficie de la matriz extracelular.

Las integrinas son heterodímeros (de unos 250,000 daltons) compuestos por cadenas glucoproteínicas a y b cuyos extremos carboxilo están enlazados con la talina y la actinina a del citoesqueleto. Sus extremos amino poseen sitios de fijación para macromoléculas de la matriz extracelular. Como la integrinas enlazan al citoesqueleto con la matriz extracelular, se conocen también como enlazadores transmembranales. La cadena a de la molécula de integrina fija Ca⁺² o Mg⁺², cationes divalentes necesarios para la conservación de la fijación apropiada del ligando.

Son numerosas las integrinas que difieren en su especificidad por ligando, su distribución celular y su función. Algunas se conocen a menudo como receptores para su ligando (p. ej. receptor de laminina, receptor de fibronectina). Las células pueden modular la afinidad de su receptor por su ligando al regular la disponibilidad de cationes divalentes, modificar la configuración de la integrina o alterar, de algún otro modo, la afinidad de la integrina por el ligando. De esta manera, las células no quedan sujetas en una posición particular una vez que sus integrinas se fijan a las macro moléculas de la matriz extracelular, sino que pueden descargar sus enlaces de integrina y ligando, y desplazarse desde esa localización en particular.

Correlación clínica

Las personas con el trastorno autosómico recesivo llamado deficiencia de la adhesión leucocitaria son incapaces de sintetizar la cadena beta de sus integrinas leucocitarias. Sus leucocitos son incapaces de adherirse a las células endoteliales de los vasos sanguíneos y, por tanto, no pueden emigrar hacia el sitio de inflamación. Los individuos con esta enfermedad tienen dificultades para combatir las infecciones bacterianas.