El proceso de acortamiento de los filamentos de actina se encuentra regulado, en presencia de ATP, ADP y Ca2+, por proteínas en casquete (de remate), como gelosina, que impiden la polimerización del filamento. El fosfolípido de la membrana celular polifosfoinosítido tiene efecto opuesto, que retira la cubierta de gelosina y permite el alargamiento del filamento de actina.

Según su punto isoeléctrico, son tres las clases de actina: actina a del músculo, y actina b y actina g de las células no musculares. Aunque la actina participa en la formación de diversas extensiones celulares lo mismo que en el ensamblaje de estructuras encargadas de la motilidad, su composición básica no se altera. Es capaz de satisfacer sus funciones por su relación con diferentes proteínas fijadoras de actina. La más conocida de estas proteínas es la miosina, pero hay otras numerosas proteínas , como actinina a , espectrina, fimbrina, filamina, gelsolina y talina, que se fijan también a la actina para efectuar funciones celulares esenciales (cuadro 2-3c).

Los filamentos de actina forman haces longitudinales variables, según la función que efectúan en las células no musculares, Estos haces forman tres tipos de agrupamientos: haces contráctiles, sistemas de tipo del gel, y haces paralelos.

Los haces contráctiles, como los encargados de la formación de los repliegues de segmentación (anillos contráctiles) durante la división mitótica, suelen estar relacionados con miosina. Sus filamentos de actina estan distribuidos laxamente, paralelos uno al otro, con los extremos positivo y negativo orientados en dirección alternante. Estos montajes son los encargado del movimiento no sólo de los organitos y las vesículas dentro de la célula, sino también de actividades celulares como exocitosis y endocitosis, lo mismo que de la extensión de filópodos y de la migración celular. La miosina relacionada con estos haces contráctiles puede ser de uno de dos tipos, miosina I o miosina II. La miosina II forma filamentos gruesos (de 15 nm de diámetro) y mueve sólo a los filamentos de actina. La miosina I tiene capacidad de fijarse no solo a los filamentos de actina sino también a otros componentes citoplásmicos, como las vesículas, y los mueve a lo largo de un filamento de actina desde una posición en la célula hasta otra.

Los sistemas de tipo de gel brindan la base estructural a gran parte de la corteza celular. Su rigidez se debe a la proteína filamina, que ayuda al establecimiento de la red laxamente organizada de filamentos que da por resultado gran viscosidad localizada. Durante la formación de filópodos , el gel se licúa por la acción de proteínas como gelosina , que ,en presencia de ATP y concentración elevada de Ca2+, segmenta a los filamentos de actina y , al formar un capuchón sobre su extremo positivo impide que se alarguen.

Las proteínas fimbrina y villina son las encargadas de la formación de filamentos de actina en haces paralelos firmemente empacados que forman el centro de las espículas y microvellosidades, respectivamente. Estos haces de filamentos de actina se encuentran anclados a la barra terminal, región de la corteza celular compuesta por una red de filamentos intermedios y por la proteína espectrina. Las moléculas de espectrina son tetrámeros flexibles a manera de bastoncillos que ayudan a conservar la integridad estructural de la corteza.

La actina desempeña también una función importante en el establecimiento y la conservación de contactos focales de la célula con la matriz extracelular(fig. 2-29e). A nivel de los contactos focales, la integrina (proteína transmembranal) de la membrana celular se fija a las glucoproteínas estructurales, como fibronectina, de la matriz celular y permite que la célula conserve su conexión con otras.